Здоровье и красота

Коллоидные растворы белка могут изменяться под влиянием различных условий. Известно, что 3%-ный раствор желатина при температуре около 40° имеет жидкую консистенцию. При понижении температуры этот раствор постепенно густеет и превращается в более или менее плотный студень. Последующее же повышение температуры до 40° способствует разжижению консистенции студня.
Изменяют состояние коллоидных растворов белка и некоторые минеральные соли. Так, например, соли кальция или магния способствуют уплотнению этих растворов. При удалении этих солей растворы снова разжижаются. Соли калия, наоборот, способствуют разжижению уплотненных коллоидных растворов белков.

Коллоидный раствор, находящийся в жидком состоянии, принято называть золем, а в плотном — гелем. При соответствующих условиях, например изменениях температуры, золь легко может переходить в гель и, наоборот, гель — в золь. Таким образом, указанные изменения состояния коллоидных растворов белков являются обратимыми.

В процессе жизнедеятельности клеток подобного рода обратимые изменения состояния белков наблю¬даются непрерывно и лежат в основе большинства физиологических процессов. С отмиранием же клеток белки претерпевают необратимые изменения. В этом случае возникает так называемая денатурация белков (потеря природных свойств). Денатурацию можно вызвать и искусственным путем, например путем кипячения белков.

Содержащиеся в клетках белки обладают способностью связывать большое количество воды. Это свойство белков называется их гидрофильностью. Гидрофильность белков имеет большое значение для жизнедеятельности клеток. Связывая воду, белки набухают. Это придает клеткам соответствующую упругость и эластичность; повышается и механическая устойчивость клеток.

Химическое строение белков чрезвычайно сложно. В их построении принимают участие свыше 20 более простых веществ, которые называются аминокислотами. Большинство из этих аминокислот повторяется в молекуле белка много раз (10—15 и больше). В связи с этим общее количество аминокислот в молекуле белка может достигать весьма значительной величины — нескольких сотен и даже больше.
В состав молекул различных белков могут входить следующие аминокислоты: гликокол, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, валин, лейцин, изолейцин, норлейцин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин, оксипролин и цистин. Некоторые белки содержат большое количество одних аминокислот, часть белков состоит, наоборот, из других аминокислот. Таким образом, различные белки отличаются друг от друга как по количеству, так и по качеству содержащихся в их молекулах аминокислот.